Lab News & Scientific Highlights

Forschenden des Paul Scherrer Instituts PSI ist es erstmals gelungen, eine lichtgetriebene Natriumpumpe von Bakterienzellen in Aktion aufzunehmen. Die Erkenntnisse versprechen Fortschritte bei der Entwicklung von neuen Methoden in der Neurobiologie. Für ihre Untersuchungen nutzten die Forschenden den neuen Freie-Elektronen-Röntgenlaser SwissFEL.

Forschende des Paul Scherrer Instituts PSI sind gemeinsam mit Kollegen des Pharmaunternehmens F. Hoffmann-La Roche AG der Entwicklung eines Wirkstoffes gegen die Metastasierung von bestimmten Krebsarten einen wichtigen Schritt nähergekommen. Mithilfe der Synchrotron Lichtquelle Schweiz SLS entschlüsselten sie die Struktur eines Rezeptors, der entscheidend an der Wanderung von Krebszellen beteiligt ist.

Forschende des PSI haben mithilfe der Synchrotron Lichtquelle Schweiz SLS eine molekulare Energiemaschine in Bewegung aufgenommen und so aufgedeckt, wie die Energiegewinnung an Zellmembranen funktioniert. Dazu entwickelten sie eine neue Untersuchungsmethode, die die Analyse von zellulären Vorgängen deutlich effektiver machen könnte als bislang.

Forschende des Paul Scherrer Instituts PSI haben einen wichtigen Teil des Kreislaufs identifiziert, der den Auf- und Abbau des Zellskelettes reguliert. Dazu beobachteten sie mithilfe der Synchrotron Lichtquelle Schweiz SLS Molekül-Scheren bei der Arbeit.

Forschende des Paul Scherrer Instituts PSI haben einen wichtigen Teil eines Signalweges aufgeklärt, der Informationen durch die Zellmembran in das Innere einer Zelle überträgt. Dieser existiert bei allen Säugetieren und spielt unter anderem bei der Regulierung des Herzschlages eine wichtige Rolle. Die neuen Erkenntnisse könnten zu neuen Therapien führen.

Mithilfe eines Röntgenlasers hat ein Team unter Leitung von Forschenden des Paul Scherrer Instituts PSI einen der schnellsten Prozesse in der Biologie aufgezeichnet. Der dabei erzeugte molekulare Film enthüllt, wie der Lichtsensor Retinal in einem Proteinmolekül aktiviert wird. Solche Reaktionen kommen in zahlreichen Organismen vor. Der Film zeigt erstmals, wie ein Protein die Reaktion des eingebetteten Lichtsensors effizient steuert.

Proteine sind unverzichtbare Bausteine des Lebens. Sie spielen eine entscheidende Rolle bei zahlreichen biologischen Prozessen. Forschende konnten nun zeigen, wie man mit Freie-Elektronen-Röntgenlasern wie dem SwissFEL am Paul Scherrer Institut PSI die ultraschnellen Abläufe, mit denen Proteine ihre Arbeit machen, erforschen kann. Freie-Elektronen-Röntgenlaser erzeugen extrem kurze und intensive Pulse aus Röntgenlicht. Weltweit sind derzeit erst zwei solcher Anlagen in Betrieb. Die Ergebnisse wurden heute im Wissenschaftsmagazin Nature Communications publiziert.

Neue Einblicke in die Funktionsweise wichtiger Arzneimittelrezeptoren: Viele Arzneimittel wirken auf bestimmte Rezeptoren ein, die in der Aussenhülle unserer Körperzellen sitzen. Einer dieser Rezeptoren ist der sogenannte Beta-1-Adrenorezeptor. Er ist unter anderem für das buchstäbliche Herzklopfen verantwortlich. Wie er Signale ins Zellinnere überträgt, liess sich nun im Detail aufklären. Dies wird helfen, die Wirkmechanismen vieler Arzneien deutlich besser zu verstehen.

Forschende decken neue Details darüber auf, wie die Zellen von Lebewesen Reize verarbeiten. Im Mittelpunkt stehen sogenannte G-Proteine, die helfen, Reize, die von aussen bei einer Zelle ankommen, ins Zellinnere weiterzuleiten. Die Studie zeigt erstmals, welcher Teil der G-Proteine für deren Funktion entscheidend ist . Von den Ergebnissen berichten Forschende des Paul Scherrer Instituts PSI, der ETH Zürich, des Pharmaunternehmens Roche und des britischen MRC Laboratory of Molecular Biology in der jüngsten Ausgabe des Fachmagazins Nature Structural and Molecular Biology.

Botox ist ein hochgefährliches Gift, das Lähmungen verursacht. In der Kosmetik wird es zur zeitweiligen Beseitigung von Falten und in der Medizin etwa als Mittel gegen Migräne oder zur Korrektur von Strabismus (Schielen) eingesetzt. Ein Forschungsteam hat nun bestimmt, wie das Toxinmolekül an die Nervenzelle bindet, deren Aktivität vom Gift blockiert wird. Die Ergebnisse können nützlich für die Entwicklung verbesserter Medikamente sein, bei denen die Gefahr einer Überdosierung geringer ist als bisher.

Zahlreiche Prozesse in unserem Körper wie das Sehen, Riechen oder Schmecken werden durch eine wichtige Familie von Sensoren auf der Oberfläche von Zellen bewerkstelligt, die man G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCR) nennt. Forscher haben nun die bislang bekannten räumlichen Strukturen von GPC-Rezeptoren verglichen und ein stabilisierendes Gerüst von feinen Verstrebungen entdeckt, das charakteristisch ist für die Architektur der gesamten GPCR-Familie. Das Wissen um diese im Lauf der Evolution konservierten Baumerkmale kann für die Entwicklung neuer Medikamente von erheblichem Nutzen sein.

Die unter dem Schlagwort „Chemotherapie“ verwendeten Krebsmedikamente hindern Zellen daran sich zu teilen. Da sich die Zellen in einem wachsenden Tumor häufiger teilen als andere, werden Tumorzellen besonders stark geschädigt. Forscher des Paul Scherrer Instituts und der ETH Zürich haben nun für eine Klasse solcher Medikamente den genauen Wirkmechanismus aufgeklärt. Die gewonnenen Informationen sind so exakt, dass man nun gezielt Medikamente entwickeln könnte, die noch besser an ihre Aufgabe angepasst sind.