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Neue Einblicke in die Funktionsweise wichtiger ArzneimittelrezeptorenViele Arzneimittel wirken auf bestimmte Rezeptoren ein, die in der Aussenhülle unserer Körperzellen sitzen. Einer dieser Rezeptoren ist der sogenannte Beta-1-Adrenorezeptor. Er ist unter anderem für das buchstäbliche Herzklopfen verantwortlich. Wie er Signale ins Zellinnere überträgt, liess sich nun im Detail aufklären. Dies wird helfen, die Wirkmechanismen vieler Arzneien deutlich besser zu verstehen.

Forschende decken neue Details darüber auf, wie die Zellen von Lebewesen Reize verarbeiten. Im Mittelpunkt stehen sogenannte G-Proteine, die helfen, Reize, die von aussen bei einer Zelle ankommen, ins Zellinnere weiterzuleiten. Die Studie zeigt erstmals, welcher Teil der G-Proteine für deren Funktion entscheidend ist . Von den Ergebnissen berichten Forschende des Paul Scherrer Instituts PSI, der ETH Zürich, des Pharmaunternehmens Roche und des britischen MRC Laboratory of Molecular Biology in der jüngsten Ausgabe des Fachmagazins Nature Structural and Molecular Biology.

An SwissFEL und SLS Biomoleküle entschlüsselnProteine sind ein begehrtes, aber widerspenstiges Forschungsobjekt. Eine für Freie-Elektronen-Röntgenlaser wie dem zukünftigen SwissFEL des PSI entwickelte Methode soll ihre Erforschung nun ein grosses Stück vorantreiben. Dabei werden viele identische, kleine Proteinproben in kurzen Abständen hintereinander mit einem Röntgenstrahl durchleuchtet. Damit wird ein bisheriges Hauptproblem der Erforschung von Proteinen umgangen: Proben in ausreichender Grösse herzustellen.

Botox ist ein hochgefährliches Gift, das Lähmungen verursacht. In der Kosmetik wird es zur zeitweiligen Beseitigung von Falten und in der Medizin etwa als Mittel gegen Migräne oder zur Korrektur von Strabismus (Schielen) eingesetzt. Ein Forschungsteam hat nun bestimmt, wie das Toxinmolekül an die Nervenzelle bindet, deren Aktivität vom Gift blockiert wird. Die Ergebnisse können nützlich für die Entwicklung verbesserter Medikamente sein, bei denen die Gefahr einer Überdosierung geringer ist als bisher.

Zahlreiche Prozesse in unserem Körper wie das Sehen, Riechen oder Schmecken werden durch eine wichtige Familie von Sensoren auf der Oberfläche von Zellen bewerkstelligt, die man G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCR) nennt. Forscher haben nun die bislang bekannten räumlichen Strukturen von GPC-Rezeptoren verglichen und ein stabilisierendes Gerüst von feinen Verstrebungen entdeckt, das charakteristisch ist für die Architektur der gesamten GPCR-Familie. Das Wissen um diese im Lauf der Evolution konservierten Baumerkmale kann für die Entwicklung neuer Medikamente von erheblichem Nutzen sein.

Die unter dem Schlagwort „Chemotherapie“ verwendeten Krebsmedikamente hindern Zellen daran sich zu teilen. Da sich die Zellen in einem wachsenden Tumor häufiger teilen als andere, werden Tumorzellen besonders stark geschädigt. Forscher des Paul Scherrer Instituts und der ETH Zürich haben nun für eine Klasse solcher Medikamente den genauen Wirkmechanismus aufgeklärt. Die gewonnenen Informationen sind so exakt, dass man nun gezielt Medikamente entwickeln könnte, die noch besser an ihre Aufgabe angepasst sind.

Der Nobelpreis für Chemie geht in diesem Jahr an Robert J. Lefkowitz und Brian K. Kobilka. Sie haben herausgefunden, wie eine Familie von Rezeptoren funktioniert, die man G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCR) nennt. Auch am PSI leisten Wissenschaftler Beiträge auf diesem Forschungsgebiet.