27. November 2007

Erste Struktur eines Membranproteins der Rhesus-Familie bestimmt

Mensch und Gesundheit Biologie Forschung mit Synchrotronlicht

Eine Forschungsgruppe des PSI hat in Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern in England und Frankreich die erste atomare Struktur eines Rhesus(Rh)-Proteins entschlüsselt und damit das Wissen über diese auch für die Transfusionsmedizin wichtige Proteinfamilie wesentlich erweitert. Der Transport von Ammoniak durch Zellmembranen ist ein wichtiger biologischer Prozess und wird bei Bedarf durch spezielle Membranproteine reguliert. Bakterien, Pilze und Pflanzen benötigen Ammoniak als Stickstoffquelle und benutzen vorwiegend Membranproteine der Amt(Ammonium Transport)-Familie, um bei Stickstoffmangel die Aufnahmekapazität zu erhöhen. Bei Tieren sind hohe Ammoniak-Konzentrationen toxisch und die verwandten Rhesus-Membranproteine sind für den geregelten Transport von Ammoniak durch Zellmembranen zuständig.

Beim Menschen sind Rh-Proteine auch verantwortlich für das Blutgruppenmerkmal Rh+, das bei ca. 85% der Bevölkerung gefunden wird. Die röntgenkristallografische Strukturbestimmung des Rhesus-Proteins aus Nitrosomonas europaea erfolgte unter Verwendung von Messungen an der SLS des PSI bei einer sehr hohen Auflösung von 1,3 Å. Die Arbeit wurde im Journal Proceedings of the National Academy of Sciences Online Early Edition publiziert. Sie eröffnet neue wichtige Einsichten, wie Rh-Proteine den Transport von Ammoniak durch Zellmembranen ermöglichen. Auch liefert sie neue Informationen über die Struktur der klinisch wichtigen Rh-Proteine des Menschen und wie diese in den Membranen von roten Blutkörperchen angeordnet sind.